氨基酸由哪些元素組成?

蛋白質

一、　定義

? 含有C, H, O, N，有一些帶有S和P。

? 分子質量大



二、　基本單元 ─ 氨基酸

? 主要有20種氨基酸，擁有以下的基本架構

? 所有氨基酸都有一個氨基和一個羧基，不同在於R。最簡單的氨基酸是甘氨酸（glycine）R = H；在丙氨酸（alanine）R = CH3；在半胱氨酸（cysteine）R = HS-C-H2。

? 除甘氨酸外，其他氨基酸都有不對稱碳原子，顯示旋光異構現象。天然的氨基酸都是L-(-)的（與碳水化合物相反）。



氨基酸的酸鹼特性

? 在溶液中，羧基是酸性的（捐出氫離子），而氨基是鹼性的（接收氫離子）。所以氨基酸是兩性的（amphoteric），即能夠與酸或鹼產生反應。

? 在中性的溶液中，羧基中的氫原子會與氨基結合，所以氨基帶正電荷，羧基帶負電荷。因此這時氨基酸是一個偶極的（dipolar）離子，稱為兩性離子（zwitterion）。

? 基於以上特性，氨基酸可作為一個緩衝溶液（buffer solution），以抗拒溶液pH值的改變。

? 在鹼性條件下，羧基（-COOH）可作為酸基團，捐出氫離子形成-COO-。

? 在酸性介質中，氨基（-NH2）可作為鹼基團，接收氫離子形成-NH3+。

? 因此，氨基酸溶液作為一緩衝溶液，能抵抗環境中的pH改變。這特性對生物的功能有何重要性？（提示：酶的活性）



三、　蛋白質的形成

? 如單糖結合形成多糖一樣，氨基酸結合形成蛋白質。

? 一個氨基酸的羧基和另一個氨基酸的氨基經縮合反應，建立　鍵，形成二　和水。

? 以相同方式延伸長鏈形成多　。

? 多　鏈以不同方式（包括氫鍵、二硫鍵）聯結一起形成分支鏈，產生蛋白質（三維立體形狀）。



四、　蛋白質的分子結構

4.1 初級結構（Primary Structure）

? 氨基酸以　鍵組合成氨基酸順序鏈（多　），形成纖維狀蛋白（fibrous proteins）。（即 aa1 – aa2 – aa3 – aa4 – aa5）

? 大部分蛋白質由多條多　構成，以二硫鍵互相連結。



4.2 二級結構（Secondary Structure）

? 多　鏈形成螺旋形架構（a-螺旋體）。

? 形狀透過氫鍵維繫。（由多　鏈中　鍵內的氧原子和鏈中另一位置的氫原子所形成）



4.3 三級結構（Tertiary Structure）

? 多　螺旋體彎折和扭曲形成的密集結構，例如血紅蛋白的a-和b-鏈，因而形成球狀蛋白（globular proteins）。

? 透過離子鍵、氫鍵等脆弱的鍵以維持形狀。

? 摺疊成球形，相對結構不穩定。所以任何能打破這些鍵的因素（例如極端的溫度，pH）皆會引起形狀改變（球狀蛋白變成纖維狀，稱為變性）。

? 變性：多　鏈內氨基酸的排序維持不變，但分子的整體形狀會產生永久性或暫時性改變。

? 變性的例子：

1. 高溫把雞蛋內白蛋白凝固，變成纖維狀，難以溶於水。

2. 乳酸桿菌把牛奶乳糖發酵形成乳酸，pH下降，使酪蛋白變性，不溶於水。

? 參與生物體內的代謝作用（例如酶）。



4.4 四級結構（Quanternary Structure）

? 由許多不同的多　鏈組合，並連結於非蛋白基團（輔基prosthetic group）的大型蛋白質分子，形成結合蛋白（conjugated proteins）。

? 例子：

蛋白質
存在的地方
輔基

酪蛋白
奶
蛋白質＋磷酸

血紅蛋白
血液（紅血球）
兩條a-鏈＋兩條b-鏈＋血紅素

黏液蛋白
唾液
蛋白質＋碳水化合物

核蛋白
核糖體
蛋白質＋核酸




? 基於形狀有兩類蛋白：

(A) 纖維狀蛋白

? 相互平行的多　長鏈，鏈之間由交聯連結。

? 不溶於水，穩定的分子架構。

? 為生物起了建構性作用。

? 例子：結締組織（connective tissues）內的膠原蛋白（collagen）；頭髮、指甲、羽毛內的角蛋白（keratin）。



(B) 球狀蛋白

? 多　鏈扭曲成球狀的蛋白。

? 溶解於水的能力不高，所以於水中形成膠體懸浮液。

? 膠體有較大表面積，且有較大吸水的能力，能有助細胞於保留重要物質，維持原生質內的分子組成。

? 例子：酶



比較纖維狀蛋白和球狀蛋白

纖維狀蛋白
球狀蛋白

多　鏈形成平行的長鏈
多　鏈摺疊成球形

穩定的結構
比較不穩定的結構

不溶於水
溶解能力低，形成懸浮液

支持和結構性功能
參與代謝作用




五、　蛋白質的功能

5.1 結構性功能

? 進行生長的主要物質

? 幫助修補組織

? 作為細胞原生質的主要成份之一

? 生物膜（如細胞膜）的主要成份



5.2 功能性分子

? 蛋白質的三維立體形狀會出現活性部位，有助進行以下功能

? 酶：調節細胞內化學反應

? 激素：調節生理過程

? 血紅蛋白：運輸氧

? 肌動蛋白和肌球蛋白：兩者的活動容許骨骼肌的收縮

? 生物膜上的載體：運輸物質經過細胞膜，作為主動運輸、附在膜上的酶、電子受體等。



主要活動
蛋白質
功能

營養
消化酶如澱粉酶
催化澱粉水解成麥芽糖


葉綠體基粒的纖維狀蛋白
排列葉綠素分子的位置，以接收最大量陽光

呼吸和運輸
血紅蛋白
運輸氧


黏液蛋白
使呼吸表面濕潤


抗體
進行專一性身體防衛

生長
激素
控制生長和代謝

支持和運動
爪、指甲的角蛋白
堅韌性起保護作用


膠原
強化腱和軟骨，增加柔韌性


肌動蛋白和肌球蛋白
容許骨骼肌的收縮

協調
胰島素
控制血糖水平




六、　蛋白質與膳食

? 植物能合成所有其所需的氨基酸，但動物卻有限。

? 必要性氨基酸：人體不能自行合成的氨基酸，需要以膳食攝取。

? 非必要性氨基酸：人體能透過代謝活動，以其他營養合成的氨基酸。

在饑餓狀況下，蛋白質才會用作呼吸作用的原料。經水解形成氨基酸後，肝臟把氨基去掉（脫氨作用），其餘部分按其碳含量進入呼吸系統的循環。

氨基酸
圖片參考：http://baike.baidu.com/pic/2/11487202894810069_small.jpg
一、定义：

氨基酸（amino acids）：生物功能大分子蛋白质的基本组成单位，是构成动物营养所需蛋白质的基本物质。是含有一个碱性氨基和一个酸性羧基的有机化合物，氨基一般连在α-碳上。
氨基酸的结构通式：氨基酸是指一类含有羧基并在与羧基相连的碳原子下连有氨基的有机化合物。

二、分类：

人体所需的氨基酸约有22种，分非必需氨基酸和必需氨基酸（须从食物中供给）。另有酸性、碱性、中性、杂环分类，是根据其化学性质分类的。

1、必需氨基酸（essential amino acid）： 指人体（或其它脊椎动物）不能合成或合成速度远不适应机体的需要，必需由食物蛋白供给，这些氨基酸称为必需氨基酸。共有10种其作用分别是：
（一） 赖氨酸（Lysine ）：促进大脑发育，是肝及胆的组成成分，能促进脂肪代谢，调节松果腺、乳腺、黄体及卵巢，防止细胞退化；
（二） 色氨酸（Tryptophane）：促进胃液及胰液的产生；
（三） 苯丙氨酸（Phenylalanine）：参与消除肾及膀胱功能的损耗；
（四） 蛋氨酸（Methionine）；参与组成血红蛋白、组织与血清，有促进脾脏、胰脏及淋巴的功能；
（五） 苏氨酸（Threonine）：有转变某些氨基酸达到平衡的功能；
（六） 异亮氨酸（Isoleucine ）：参与胸腺、脾脏及脑下腺的调节以及代谢；脑下腺属总司令部作用于甲状腺、性腺；
（七） 亮氨酸（Leucine ）：作用平衡异亮氨酸；
（八） 缬氨酸（Viline）：作用于黄体、乳腺及卵巢。
（九） 组氨酸（Hlstidine）：作用于代谢的调节；
（十） 精氨酸（Argnine）：促进伤口愈合，精子蛋白成分。

其理化特性大致有：

1）都是无色结晶。熔点约在230。C以上，大多没有确切的熔点，熔融时分解并放出CO2；都能溶于强酸和强碱溶液中，除胱氨酸、酪氨酸、二碘甲状腺素外，均溶于水；除脯氨酸和羟脯氨酸外，均难溶于乙醇和乙醚。
2）有碱性[二元氨基一元羧酸，例如赖氨酸（lysine）]；酸性[一元氨基二元羧酸，例如谷氨酸（Glutamic acid）]；中性[一元氨基一元羧酸，例如丙氨酸（Alanine）]三种类型。大多数氨基酸都呈显不同程度的酸性或碱性，呈显中性的较少。所以既能与 酸结合成盐，也能与碱结合成盐。
3)由于有不对称的碳原子，呈旋光性。同时由于空间的排列位置不同，又有两种构型：D型和L型，组成蛋白质的 氨基酸，都属L型。 由于以前氨基酸来源于蛋白质水解（现在大多为人工合成），而蛋白质水解所得的氨基酸均为α-氨基酸，所以在生化研究方面氨基酸通常指α-氨基酸。至于β、 γ、δ……ω等的氨基酸在生化研究中用途较小，大都用于有机合成、石油化工、医疗等方面。氨基酸及其 衍生物品种很多，大多性质稳定，要避光、干燥贮存。

2、非必需氨基酸（nonessential amino acid）：指人（或其它脊椎动物）自己能由简单的前体合成，不需要从食物中获得的氨基酸。例如甘氨酸、丙氨酸等氨基酸。


三、检测：

茚三酮反应（ninhydrin reaction）：在加热条件下，氨基酸或肽与茚三酮反应生成紫色（与脯氨酸反应生成黄色）化合物的反应。

肽键（peptide bond）:一个氨基酸的羧基与另一个氨基酸的氨基缩合，除去一分子水形成的酰胺键。

肽（peptide）: 两个或两个以上氨基通过肽键共价连接形成的聚合物。是氨基酸通过肽键相连的化合物，蛋白质不完全水解的产物也是肽。肽按其组成的氨基酸数目为2个、3个和 4个等不同而分别称为二肽、三肽和四肽等，一般含10个以下氨基酸组成的称寡肽（oligopeptide），由10个以上氨基酸组成的称多肽 （polypeptide），它们都简称为肽。肽链中的氨基酸已不是游离的氨基酸分子，因为其氨基和羧基在生成肽键中都被结合掉了，因此多肽和蛋白质分子 中的氨基酸均称为氨基酸残基（amino acid residue）。

多肽有开链肽和环状肽。在人体内主要是开链肽。开链肽具有一个游离的氨基末端和一个游离的羧基末端，分别保留有游离的α－氨基和α－羧基，故又称为多肽链 的N端（氨基端）和C端（羧基端），书写时一般将N端写在分子的左边，并用（H）表示，并以此开始对多肽分子中的氨基酸残基依次编号，而将肽链的C端写在 分子的右边，并用（OH）来表示。目前已有约20万种多肽和蛋白质分子中的肽段的氨基酸组成和排列顺序被测定了出来，其中不少是与医学关系密切的多肽，分 别具有重要的生理功能或药理作用。

多肽在体内具有广泛的分布与重要的生理功能。其中谷胱甘肽在红细胞中含量丰富，具有保护细胞膜结构及使细胞内酶蛋白处于还原、活性状态的功能。而在各种多 肽中，谷胱甘肽的结构比较特殊，分子中谷氨酸是以其γ－羧基与半胱氨酸的α－氨基脱水缩合生成肽键的，且它在细胞中可进行可逆的氧化还原反应，因此有还原 型与氧化型两种谷胱甘肽。

近年来一些具有强大生物活性的多肽分子不断地被发现与鉴定，它们大多具有重要的生理功能或药理作用，又如一些“脑肽”与机体的学习记忆、睡眠、食欲和行为都有密切关系，这增加了人们对多肽重要性的认识，多肽也已成为生物化学中引人瞩目的研究领域之一。

多肽和蛋白质的区别，一方面是多肽中氨基酸残基数较蛋白质少，一般少于50个，而蛋白质大多由100个以上氨基酸残基组成，但它们之间在数量上也没有严格 的分界线，除分子量外，现在还认为多肽一般没有严密并相对稳定的空间结构，即其空间结构比较易变具有可塑性，而蛋白质分子则具有相对严密、比较稳定的空间 结构，这也是蛋白质发挥生理功能的基础，因此一般将胰岛素划归为蛋白质。但有些书上也还不严格地称胰岛素为多肽，因其分子量较小。但多肽和蛋白质都是氨基 酸的多聚缩合物，而多肽也是蛋白质不完全水解的产物。
蛋白质一级结构（primary structure）：指蛋白质中共价连接的氨基酸残基的排列顺序。
氨基酸制备专利集
1、氨基酸纳米硒及其制备方法
2、含有活性药物、主链中具有氨基酸的聚酯及其制备方法
3、复合氨基酸胶囊及其制备方法
4、利用离交树脂由D－N－氨甲酰氨基酸水解制备D－氨基酸的方法
5、一种D-氨基酸氧化酶的制备方法
6、利用洋葱伯克霍氏德氏菌JS-02制备系列D-a-氨基酸的方法
7、3－羟基－3－甲基丁酸（HMB）氨基酸盐制备方法
8、环酮、其制备以及其在合成氨基酸中的应用
9、一种氨基酸人体毛发营养食品或药品添加剂及其制备方法
10、氨基酸叶面肥的制备方法
11、氨基酸－麦饭石复合微量元素肥的制备方法
12、酶制备富集对映体的β-氨基酸的方法
13、酶制备富集对映体的β-氨基酸的方法
14、芳香性氨基酸衍生物，其制备方法及其医药用途
15、L－氨基酸酰－（8－喹啉基）胺及其衍生物和其制备方法
16、稳定的氨基酸固体剂型和它们的制备方法
17、新的氨基酸衍生物,其制备方法及含该化合物的药物组合物
18、由氨基酸与羧酸酐反应水法制备酰氨基羧酸的方法
19、氨基酸锌的制备方法及其应用
20、氮－氨甲酰基氨基酸热水解制备光学活性氨基酸的方法

目前认为，氨基酸以及各种氨基酸组成的二肽和三肽的吸收与单糖相似，是主动转运，且都是同Na+转运耦联的。当肽进入肠粘膜上皮细胞后，立即被存在于细胞内的肽酶水解为氨基酸。因此，吸收入门静脉血中的几乎全部是氨基酸

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