蛋白質的分類

蛋白質

蛋白質是一種複雜的有機大分子化合物。根據元素分析，除了有碳、氫、氧、氮，通常還有少量的硫。部分蛋白質還含有其他一些元素，主要是磷、鐵、銅、碘、鋅和鉬等等。這些元素在蛋白質組成中占的比例是：碳約占50%、氫約占7%、氧約占23%、氮約占16%、硫約占0−3%。蛋白質是生物體最基本的組成部分之一，參與了基本所有的生命活動進程，因此也是生命科學的主要研究對象之一。隨著生物物理、生物化學等學科的不斷發展，越來越多的蛋白質結構和功能獲得了鑒定。




結構
蛋白質是由二十多種胺基酸通過肽鍵有序連接而形成的多肽鏈。蛋白質的基本單位是胺基酸，胺基酸的氨基和羧基縮合失水後形成肽鍵，由三個或三個以上胺基酸殘基組成的肽稱為多肽形成多肽鏈。

蛋白質的分子結構可劃分為四級：

一級結構：組成多肽鏈的線性胺基酸序列。
二級結構：依靠不同肽鍵的C=O和N-H基團間的氫鍵形成的穩定結構。
三級結構：由一條多肽鏈的不同胺基酸側鏈間的相互作用形成的穩定結構。
四級結構：由不同多肽鏈亞基間相互作用形成具有功能的蛋白質分子。
一級結構依靠轉錄過程中形成的共價鍵維持。通過蛋白質摺疊形成高一級結構。特定的多肽鏈可能有多於一個的穩定構型，每種構型都有自己特定的生物活性，其中只有一種具有天然活性。

二級結構包括α螺旋、310螺旋、π螺旋、β摺疊、轉角和無規則卷曲。

如果進一步細分，二級結構和三級結構之間還包括超二級結構和結構域。

超二級結構（super-secondary structure）是指相鄰的若干而二級結構（通常是α螺旋和β轉角）彼此相互作用形成有規律的二級結構的組合，作為構成三級結構的元件。

結構域（structual domain）是指二級結構或超二級結構組成的三級結構的局部摺疊區域。

三級結構絕大部分可以歸類於這四類：全α結構、全β結構、αβ混合結構和富含金屬或二硫鍵的結構。

四級結構指多肽鏈之間的相互作用。



功能
蛋白質的功能多種多樣：

催化。蛋白質的一個重要功能就是作為生物催化劑，酶。
調劑。一些蛋白質對生物體內的新陳代謝具有調劑作用，例如，胰島素。
運輸。一些蛋白質具有運輸代謝物質的作用，例如，離子通道,血紅素。
儲存。種子中的大量蛋白質，就是用來萌發時的儲備。
運動。例如肌蛋白。
結構。比如毛髮，等等。
其他，比如防禦，進攻等等。例如人類的免疫過程中有大量蛋白質參與。




蛋白質（protein）是生命的物質基礎，沒有蛋白質就沒有生命。因此，它是與生命及與各種形式的生命活動緊密聯繫在一起的物質。機體中的每一個細胞和所有重要組成部分都有蛋白質參與。蛋白質占人體重量的16.3%，即一個60kg重的成年人其體內約有蛋白質9.8kg。人體內蛋白質的種類很多，性質、功能各異，但都是由20多種氨基酸按不同比例組合而成的，並在體內不斷進行代謝與更新。被食入的蛋白質在體內經過消化分解成氨基酸，吸收後在體內主要用於重新按一定比例組合成人體蛋白質，同時新的蛋白質又在不斷代謝與分解，時刻處於動態平衡中。因此，食物蛋白質的質和量、各種氨基酸的比例，關係到人體蛋白質合成的量，尤其是青少年的生長發育、孕產婦的優生優育、老年人的健康長壽，都與膳食中蛋白質的量有著密切的關係。






常見蛋白質

纖維蛋白（fibrous protein）:一類主要的不溶于水的蛋白質，通常都含有呈現相同二級結構的多肽鏈許多纖維蛋白結合緊密，並為 單個細胞或整個生物體提供機械強度，起著保護或結構上的作用。

球蛋白(globular protein):緊湊的，近似球形的，含有折疊緊密的多肽鏈的一類蛋白質，許多都溶于水。典形的球蛋白含有能特異的識別其他化合物的凹陷或裂隙部位。

角蛋白（keratin）:由處於α-螺旋或β-折疊構象的平行的多肽鏈組成不溶于水的起著保護或結構作用蛋白質。

膠原（蛋白）（collagen）:是動物結締組織最豐富的一種蛋白質，它是由原膠原蛋白分子組成。原膠原蛋白是一種具有右手超螺旋結構的蛋白。每個原膠原分子都是由3條特殊的左手螺旋（螺距0.95nm,每一圈含有3.3個殘基）的多肽鏈右手旋轉形成的。

伴娘蛋白（chaperone）:與一種新合成的多肽鏈形成複合物並協助它正確折疊成具有生物功能構向的蛋白質。伴娘蛋白可以防止不正確折疊中間體的形成和沒有組裝的蛋白亞基的不正確聚集，協助多肽鏈跨膜轉運以及大的多亞基蛋白質的組裝和解體。

肌紅蛋白（myoglobin）:是由一條肽鏈和一個血紅素輔基組成的結合蛋白，是肌肉內儲存氧的蛋白質，它的氧飽和曲線為雙曲線型。

血紅蛋白（hemoglobin）: 是由含有血紅素輔基的4個亞基組成的結合蛋白。血紅蛋白負責將氧由肺運輸到外周組織，它的氧飽和曲線為S型。

蛋白質變性（denaturation）:生物大分子的天然構象遭到破壞導致其生物活性喪失的現象。蛋白質在受到光照，熱，有機溶濟以及一些變性濟的作用時，次級鍵受到破壞，導致天然構象的破壞，使蛋白質的生物活性喪失。

複性（renaturation）:在一定的條件下，變性的生物大分子恢復成具有生物活性的天然構象的現象。

別構效應（allosteric effect）:又稱為變構效應，是寡聚蛋白與配基結合改變蛋白質的構象，導致蛋白質生物活性喪失的現象。





　　



結構
蛋白質具有十分複雜的結構。這種複雜性與生物分子有序性的高度統一，集中反映在蛋白質分子的結構具有豐富的層次。1952 年林諾斯特倫-朗首次使用一、二、三級結構的名稱來粗略劃分蛋白質分子的化學和空間結構。後來在三級結構以上又發展了四級結構。

一級結構 組成蛋白質分子的多肽鏈中氨基酸殘基的排列順序。一級結構是蛋白質化學結構中最重要的內容，但完整的蛋白質化學結構，一般還包括：①多肽鏈的數目；②鏈間和鏈內的二硫鍵數目和位置；③與蛋白質分子共價結合的其他成分。

二級結構 指肽鏈主鏈原子的局部空間排布，已觀察到的蛋白質二級結構有下列3種類型：①螺旋。最常見的是 a -螺旋，除極個別例外，全部是右手螺旋；② β-折疊層。分平行式和反平行式兩種；③ β-轉角或稱 β-回折。
在所有已測定的蛋白質結構中，都有廣泛的二級結構存在，但在不同種類的蛋白質中，二級結構的分佈和作用都很不一樣。在纖維狀蛋白質中，二級結構是分子的基本結構，並決定分子的一些基本特性；在球狀蛋白質中，二級結構是分子三維折疊的基本要素，對分子的骨架形成具有重要作用，但整個分子的錯綜複雜的三維特徵更多地依賴於側鏈的相互作用和除氫鍵以外的其他作用力。在大多數球狀蛋白質分子中，兼有各種二級結構，彼此並無一定的比例。

三級結構 指蛋白質分子或亞基內所有原子的空間排布，但不包括亞基間或分子間的空間排列關係。可以理解為蛋白質分子內的肽鏈在二級結構的基礎上（包括無規捲曲線團）在三維空間進一步折疊，盤曲形成包括蛋白質分子主鏈和側鏈全部在內的專一性三維排布。可以說，所有具有重要生物功能的蛋白質都有嚴格的特定的三級結構。

四級結構 指蛋白質亞基的立體排布，亞基間的相互作用與接觸部位的佈局，但不包括亞基內部的空間結構。多亞基蛋白質中亞基的數目、類型，亞基間的空間排布，亞基間的相互作用和接觸部位的佈局等都是蛋白質四級結構的範疇。

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