最佳解答取20分：每天應吸收多少蛋白質?

每人每日吸收的蛋白質也不同!

每人每日吸收的蛋白質會因為年齡,職業.性別作出不同的改變,,

eg:) baby need more protein than old man because baby need protein to grow while old man do not need..

組成：
蛋白質的成分，主要是碳、氫、氧、氮等四種元素所構成的，其中氮的存在使蛋白質有別於醣類與脂肪。構成蛋白質的其他少量元素尚有硫、磷、鐵、銅等。
蛋白質的分子量，可由13000至幾百萬不等，所以蛋白質的分子比醣類與脂肪大很多。
結構：

胺基酸是一種有機化合物，含有胺基（—NH2）以及梭基，所有蛋白質水解而得的胺基酸均屬α－胺基酸，亦即胺基與梭基同在一個碳上，可以下列之結構式表之：

NH2

∣

R－C－COOH

∣

H

　

蛋白質由很多的胺基酸，依照一定的比例及形式排列而成。在自然界中存在的胺基酸有50種以上，而對營養學而言，並存於蛋白質中的只有22種。
有些胺基酸，如鳥胺酸（Ornithine）及瓜胺酸（Citruline）是很重要的代謝中間產物，但不見於一般的蛋白質中。
蛋白質是許多胺基酸以生太鍵（Peptide linkage）連接而成，亦即一個胺基酸的胺基與另一個胺基酸的梭基結合脫水而成。
蛋白質的分類：

◎蛋白質可以化學性質、物理形狀及營學性質之差異，而給予多種分類。

以化學性質分類：
簡單蛋白質：是指以酸、鹼或酵素水解後，只能產生胺基酸或其衍生物。如：球蛋白（蛋類的卵球蛋白、血液中的血清球蛋白）。
複合蛋白質：是由單純蛋白質與非蛋白質物質結合而成。如：醣蛋白（蛋白質與醣類物質結合）。
衍生蛋白質：是單純蛋白質或複合蛋白質之分解產物，這包括分子內的重新組合但未被破壞生太鍵者。如：多生太（Polypeptides）。
以物理形狀分類：
1、纖維狀蛋白質：由眾多生太鏈以平行方式連接成直線狀，它們通常不容於體液中，且具有張力、韌性；如：頭髮、指甲中的角蛋白等。
2、球形蛋白質：由胺基酸之間的鍵成環狀且受緊密壓擠所形成之球狀或橢圓球狀，通常可溶於體液中，如血紅蛋白等。

以營養性質分類：
1、完全蛋白質：含有足量的必須氨基酸以供組織所需，同時還能夠促進正常的生長速率。
2、部分完全蛋白質：為生長發育所需，缺了它們生命仍可維持。
3、不完全蛋白質：光靠它們並不足以應付組織新陳代謝所需，因而不足以維持生命。

蛋白質之功能：

維持生命與成長：蛋白質是構成肌肉、器官及內分泌腺的主要材料。每一活細胞及體液均含有蛋白質。總言之，胺基酸是提供生命中用來建立及不斷置換體細胞所需的原料。
調節： 人類之不同的蛋白質均具有其特化的調節功能。
能量： 平均每一公克的蛋白質可提供4大卡的熱量。
蛋白質的一般性質：

蛋白質的溶解度
其影響因素如下：

ph值：當ph值在其等電點（pI）時，溶解度最小。
鹽濃度：當在低濃度時，蛋白質的溶解度隨著鹽濃度的增加而增加，稱為Salting-in。當鹽濃度高至某一濃度時，蛋白質的溶解度隨著鹽濃度的增加而減少，稱為Salting-out。
溶媒的介電常數（Dielectric contant）：酒精、丙酮的常數較水小，使蛋白質分子在此溶媒中的斥力較小，溶解度較低。
溫度：在一限定的溫度（約0~40℃）下，大部份的蛋白質溶解度隨溫度的上升而增加。
蛋白質的沈澱作用
能使蛋白質發生沈澱作用的因素有：酸、酸性試劑、單寧酸、重金屬離子（汞離子、鉛離子等）、咖啡因、嗎啡、中性鹽、有機溶媒、熱等。

蛋白質的變性作用：
蛋白質受到酸、鹼、尿素、有機溶媒、重金屬、熱、紫外光及X-射現等物理或化學的破壞，引起蛋白質自然之分子結構的改變，並引起生理活性的消失，稱為變性作用。

變性作用破壞了蛋白質的二級、三級、四級結構，一般不會影響其初級結構。

＊變性蛋白質的特性：

（1）溶解度降低。
（2）生物活性消失。
（3）不能結晶。
（4）易受蛋白脢的水解。
（5）滴定曲現改變，因可滴定的官能基增加。
（6）-SH等基團的反應活性增加。

蛋白質之消化和吸收：

蛋白質的消化
1.蛋白質的消化綱要

位置 不活化物質 活化物質 活 化 酵 素 消 化 作 用
口腔 無 無 無 將食物嚼碎以增加作用面積
胃 胃蛋白脢原（Pepsinogen） 鹽酸（HCl） 胃蛋白脢（Pepsin） 可斷裂芳香族氨基酸或白胺酸胺基端之生太鍵
凝乳酵素（Rennin） 可將牛奶中的酪蛋白（Casein）催化成含鈣的副乾酪素（Ca paracasei- nate）
腸 胰蛋白脢原（Trypsinogen） 腸激動脢（Entero-kinase） 胰蛋白脢（Trypsin） 可斷裂離胺酸或精胺酸之梭基端生太鍵
食糜蛋白脢原（Chymotryps-nogeni） 胰蛋白脢（Trypsin） 食糜蛋白脢（Chymotrypsin） 可斷裂色胺酸、酪胺酸、苯丙胺酸之梭基端生太鍵
前梭基生太脢（Procarboxy-peptidase） 胰蛋白脢 梭基生太脢（Carboxypeptidase） 可斷裂生太鍵梭基端的最末一個生太鍵
腸內細胞 刷狀緣：胺基寡生太脢（Aminooligope-ptidase）及雙生太脢（Dipeptidase） 前者可斷裂短生太鍵胺基端的最末一個生太鍵；後者可斷裂雙生太而形成氨基酸
細胞質：雙及三生太脢（Diand tripepti-dase） 可斷裂雙生太及三生太而形成氨基酸

2.蛋白質的變性效應：

(1)蛋白質經些微加熱後，其橫向鍵即斷裂，因而可加速消化之進行；但相反
的，過度的加熱反而可能造成橫向鍵的生成，而使消化進行困難。

(2)有一種抵抗消化的作用，稱為梅納反應（Maillard reaction）或褐化反應
（Browning reaction），即是由於長期受熱而形成於醣類與離胺酸之間的
反應。

3.酵素抑制劑效應：

有些食物如黃豆及大豆，含有抑制胰蛋白脢之成分，加熱處理可破壞這些抑制物質，因而改善蛋白質的消化率。
4.消化係數：

(1)蛋白質之消化係數是指吃下去的蛋白質所能吸收的百分比。計算方法為：消化係數（CD）＝【氮攝取量－（糞便氮量－無蛋白質飲食時之糞便氮量）】÷氮攝取量×100

(2)牛奶和蛋的消化係數約為97，植物性蛋白質約在75至80左右，所以含較多量動物性蛋白質者會有較好的消化率。

蛋白質的吸收
存在於小分子生太上的氨基酸，其吸收速度要比游離氨基酸來得快。游離氨基酸通常只有在小腸近端較易吸收，而生太卻是在小腸遠端及近端均可吸收。
氨基酸的吸收和葡萄糖一樣，需靠主動運輸。而主動運輸需要（1）ATP；（2）在小腸黏膜細胞中需要特別的輸送蛋白；（3）需與鈉梨子的吸收同時進行。
不同的氨基酸，有不同得吸收速率。
現以發現有12個「與膜結合的特殊立體運輸系統」（Stereospecific membrane-bound transport system），分別可輸送下列12組氨基酸：
1.丙胺酸、甘胺酸；
2.白胺酸、異白胺酸、擷胺酸；
3.絲胺酸、酥胺酸；
4.天門冬酸、麩胺酸；
5.醯胺天門冬酸、醯胺麩胺酸；
6.離胺酸；
7.組織胺酸；
8.精胺酸；
9.苯丙胺酸、酪胺酸、色胺酸；
10.半光胺酸；
11.甲硫胺酸；
12.脯胺酸。

共用同攜帶者的氨基酸之間，就可能形成競爭。因為有這種競爭得存在，所以含有過多較易吸收氨基酸的蛋白質，反而不如分配均勻的蛋白質來的有效；因為攜帶者的數量有限，如此反而會減少那些較不易吸收氨基酸的吸收量。

氨基酸的吸收速率之控制，主賴於：
(1)經由消化所釋出之氨基酸總量。
(2)存在的各種氨基酸之比例。
(3)黏膜細胞上司轉運之攜帶者的可用程度。
(4)組織接受氨基酸之速度。

氨基酸的吸收，可被一些抗生素所抑制，如：Puromycin，Actinomycin D，因其抑制輸送蛋白的合成。
(1)在某些情形下，完整的蛋白質可經胞飲作用而被吸收。
(2)Pyridoxal phosphate型態的維生素B6與氨基酸字腸部的黏膜層至漿膜層（Serosa）的主動運輸有密切的關係。

蛋白質是一種複雜的有機大分子化合物。隨著近代物理、化學的不斷發展，越來越多的蛋白質獲得了純的結晶。根據元素分析，除了有碳、氫、氧，通常還有少量的氮和硫。部分蛋白質還含有其他一些元素，主要是磷、鐵、銅、碘、鋅和鉬等等。這些元素在蛋白質組成中占的比例是：碳約占50%、氫約占7%、氧約占23%、氮約占16%、硫約占0−3%和其他微量元素。蛋白質是生命最基本的組成部分之一，是生物化學的主要研究對象之一。

目錄 [隐藏]
1 結構
2 性質
3 功能

5 營養作用
6 參見



[編輯] 結構
蛋白質是由胺基酸通過肽鍵有序連接而形成的多肽鏈。蛋白質的基本單位是胺基酸，胺基酸的氨基和羧基縮合失水後形成肽鍵，由三個或三個以上胺基酸殘基組成的肽稱為多肽形成多肽鏈。

蛋白質的分子結構可劃分為四級：

一級結構：組成多肽鏈的線性胺基酸序列。
二級結構：依靠不同肽鍵的C=O和N-H基團間的氫鍵形成的穩定結構。
三級結構：由一條多肽鏈的不同胺基酸側鏈間的相互作用形成的穩定結構。
四級結構：由不同多肽鏈亞基間相互作用形成具有功能的蛋白質分子。
一級結構依靠轉錄過程中形成的共價鍵維持。通過蛋白質摺疊形成高一級結構。特定的多肽鏈可能有多於一個的穩定構型，每種構型都有自己特定的生物活性，其中祇有一種具有天然活性。

二級結構包括α螺旋、β摺疊、β轉角和無規則卷曲。

如果進一步細分，二級結構和三級結構之間還包括超二級結構和結構域。

超二級結構（super-secondary structure）是指相鄰的若幹而二級結構（通常是α螺旋和β轉角）彼此相互作用形成有規律的二級結構的組合，作為構成三級結構的元件。

結構域（structual domain）是指二級結構或超二級結構組成的三級結構的局部摺疊區域。

三級結構絕大部分可以歸類於這四類：全α結構、全β結構、αβ混合結構和富含金屬或二硫鍵的結構。

四級結構指多肽鏈之間的相互作用。


[編輯] 性質
蛋白質通常被分為可溶性，纖維狀或膜結合蛋白（參看整合膜蛋白）。幾乎所有的生物催化劑，即酶，都是蛋白質（20世紀晚期，人們發現某種RNA序列也具有催化活性）。與膜結合的轉運結構和離子通道，可以將底物從一個位置轉移到另一個位置而不改變它們；受體，通常也不改變它們的底物，僅僅是改變自身的形狀與底物結合；以及抗體，看來似乎祇有結合功能；這些都是蛋白質。最後，構成細胞骨架和動物大部分結構的纖維物質也是蛋白質：膠原和角蛋白組成了皮膚，毛髮和軟骨；肌肉大部分也是由蛋白質組成。

蛋白質對於它周圍的環境十分挑剔。它們僅在一個很小的pH範圍內並且含有少量電解質的溶液中保持他們的活性或天然狀態，許多蛋白質不能存在於蒸餾水中。蛋白質失去了它的天然狀態就稱為變性。變性的蛋白質通常除了隨機卷曲以外沒有其他的二級結構。處於天然狀態的蛋白質通常都是摺疊的。


[編輯] 功能
催化。蛋白質的一個重要功能就是作為生物催化劑，酶。
調劑。一些蛋白質對生物體內的新陳代謝具有調劑作用，例如，胰島素。
運輸。一些蛋白質具有運輸代謝物質的作用，例如，離子通道。
儲存。種子中的大量蛋白質，就是用來萌發時的儲備。
運動。例如肌蛋白。
結構。比如毛髮，等等。
其他，比如防禦，進攻等等。例如人類的免疫過程中有大量蛋白質參與。

[編輯] 相關學科
20世紀最驚人的發現之一就是許多蛋白質的活性狀態和失活狀態可以互相轉化，在一個精確控制的溶液條件下（例如通過透析除去導致失活的化學物質），失活的蛋白質可以轉變為活性形式。如何使蛋白質恢復到它們的活性狀態使生物化學的一個主要研究領域，稱為蛋白質摺疊學。

蛋白質的合成是通過細胞中的酶的作用將DNA中所隱藏的信息轉錄到mRNA中，再由tRNA按密碼子-反密碼子配對的原則，將相應胺基酸運到核糖體中，按照mRNA的編碼按順序排列成串，形成多肽鏈，再進行摺疊和扭曲成蛋白質。蛋白質為生命的基礎大分子。可視為生命體的磚塊。

通過基因工程，研究者可以改變序列並由此改變蛋白質的結構，靶物質，調控敏感性和其他屬性。不同蛋白質的基因序列可以拼接到一起，產生兩種蛋白屬性的“荒誕”的蛋白質，這種熔補形式成為細胞生物學家改變或探測細胞功能的一個主要工具。另外，蛋白質研究領域的另一個嘗試是創造一種具有全新屬性或功能的蛋白質，這個領域被稱為蛋白質工程。


[編輯] 營養作用
蛋白質可以用來產生能量，但是它們必須首先被轉化成為一些普通的代謝媒介。這個過程需要脫氨，一種毒性非常大的物質。氨在肝臟中被轉化為尿素，毒性減弱，被排入尿中。另一些動物將尿素轉化為尿酸。

蛋白質是動物膳食的必需成份，對成長和組織發育至關重要，它可從肉類、魚、雞蛋、牛奶和豆類食品中攝取。

蛋白質缺乏通常涉及營養學，尤其是第三世界國家人民的饑餓和營養不良。甚至在已開發國家例如美國，這也是一個被忽視的健康因素。因為社會的壓力造成減肥時，食物嚴重依賴於碳水化合物，缺少必需胺基酸。蛋白質缺乏可以致病，例如疲勞，胰島素耐受，脫髮，頭髮掉色（應當是黑髮的變為紅色），肌肉重量減輕（蛋白質可以修複肌肉組織），體溫低，激素失調。嚴重的蛋白質缺乏將會致命。

蛋白質過多也會造成問題，例如馬由於腳的問題翻倒。

通常造成對某種食物過敏以及過敏反應的元凶是蛋白質。因為每種蛋白質的結構都略有不同，某些蛋白質會引起一些免疫系統的反應，而其他一些十分安全。許多人都對花生中的某種蛋白質，或者貝類或其他海鮮的蛋白質過敏，但是很少有人對所有這三種都過敏。