身體酵素的知識及理解

酶，又稱為酵素，是具有生物催化功能的生物大分子，即生物催化劑。
人們已經發現兩類生物催化劑：

普通酶(Enzyme)是有活細胞合成的、對其特異底物(Substrate)起高效催化作用的蛋白質，是機體內催化各種代謝反應的最主要的催化劑；
核酶(Ribozyme)是具有高效、特異催化作用的核酸，是近年來發現的一類新的生物催化劑，其作用主要是參與RNA的剪接。
發現及發展


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酶學的知識來源於生產實踐。酶的系統研究始於19世紀中葉對發酵本身的討論。
法國著名科學家巴斯德(Louis Pasteur)認為發酵是酵母細胞生命活動的結果，細胞破裂則失去發酵作用。
1897年，德國科學家Hans Büchner和Eduard Büchner兄弟首次成功地用不含細胞的酵母提取液實現了發酵，從而證明發酵過程並不需要完整的細胞。這一貢獻打開了通向現代酶學與現代生物化學的大門。
1926年，美國生化學家James B. Sumner第一次從刀豆得到脲酶結晶，並證明了脲酶的蛋白質本質。以後陸續發現的兩千余種酶均證明化學本質是蛋白質。
直到1982年，Thomas Cech從四膜蟲rRNA前體的加工研究中首先發現rRNA前體本身具有自我催化作用，並提出了核酶的概念。

分類
按照酶促反應的性質，酶可分為六大類：

EC1，氧化還原酶：催化底物進行氧化還原反應的酶類。例如，乳酸脫氫酶、琥珀酸脫氫酶、細胞色素氧化酶、過氧化氫酶、過氧化物酶等。
EC2，轉移酶：催化底物之間進行某些基團的轉移或交換的酶類。例如，甲基轉移酶、氨基轉移酶、己糖激酶、磷酸化酶等。
EC3，水解酶：催化底物發生水解反應的酶類。例如，澱粉酶、蛋白酶、脂肪酶、磷酸酶等。
EC4，裂合酶：催化從底物中移去一個基團並留下雙鍵的反應或其逆反應的酶類。例如，碳酸酐酶、醛縮酶、檸檬酸合酶等。
EC5，異構酶：催化各種同分異構體之間的相互轉化的酶類。例如，磷酸丙糖異構酶、消旋酶等。
EC6，連接酶：催化兩分子底物合成為一分子化合物，同時偶聯有ATP的磷酸鍵斷裂釋放能量的酶類。例如，谷氨醘胺合成酶、胺基酸:tRNA連接酶等。

國際系統分類法除按上述六類將酶依次編號外，還根據酶所催化的化學鍵的特點和參加反應的基團的不同，將每一大類又進一步分類。每種酶的分類編號均有四個數字組成，數字前冠以EC。編號中的第一個數字表示該酶屬於六大類中的哪一類；第二個數字表示該酶屬於哪一亞類；第三個數字表示亞-亞類；第四個數字是該酶在亞-亞類中的排序。
命名

一些酶的命名舉例


編號
推薦命名
系統命名
催化的反應

EC 1.4.1.3
谷氨酸脫氫酶
L-谷氨酸:NAD+氧化還原酶
L-谷氨酸+H2O+NAD+⇔α-酮戊二酸+NH3+NADH

EC 2.6.1.1
天冬氨酸氨基轉移酶
L-天冬氨酸:α-酮戊二酸氨基轉移酶
L-天冬氨酸+α-酮戊二酸⇔草醘乙酸+L-谷氨酸

EC 3.5.3.1
精氨酸酶
L-精氨酸脒基水解酶
L-精氨酸+H2O⇒L-鳥氨酸+尿素

EC 4.1.2.13
果糖二磷酸醛縮酶
D-果糖-1,6-二磷酸:D-甘油醛-3-磷酸裂合酶
D-果糖-1,6-二磷酸⇔磷酸二羥丙酮+D-甘油醛-3-磷酸

EC 5.3.1.9
磷酸葡糖異構酶
D-葡萄糖-6-磷酸酮醇異構酶
D-葡萄糖-6-磷酸⇔D-果糖-6-磷酸

EC 6.3.1.2
谷氨醘胺合成酶
L-谷氨酸:氨連接酶
ATP+L-谷氨酸+NH3⇒ADP+磷酸+L-谷氨醘胺
特點

高效性

生命體系中發生的化學反應在沒有催化劑存在的情況下，許多反應實際上是難以進行的
與體外的化學反應相比，經酶催化的反應速度能增加107～1013倍

特異性

酶只對具有特定空間結構的某種底物起作用
例如，麥芽糖酶只能使α-葡萄糖苷鍵斷裂而對β-葡萄糖苷鍵無影響

立體化學專一性(鎖鑰假說)

酶具有對底物對映異構體的識別能力，只能於一種對映體作用，而對另一對映體不起作用
例如，胰蛋白酶只能水解由L-胺基酸形成的肽鍵，而不能作用於D-胺基酸形成的肽鍵；酵母中的酶只能對D-構型糖(如D-葡萄糖)發酵，而對L-構型無效

反應條件溫和

酶催化有機反應一般在pH 5-8範圍內進行(例外:胃蛋白質酶)。
典型條件是在常溫常壓pH接近7的水溶液中進行。
生物體內許多酶的催化反應是可逆反應 許多時候我們需要將酶反應中的產品移離反應地方，使反應不斷向前進行，而產品也會不停出現。