又係enzyme問題

allosteric site是在enzyme active site以外的一個結合位置
用以改變enzyme的3D構形
藉以改變enzyme active site對substrate的affinity
這會讓enzyme的反應速率上升或下降
因為這是異於enzyme active site
正常下不會有競爭者的存在
(當然並非全然沒有 只是很少見)
enzyme active site的inhibitor才會有競爭存在
競爭的對象是substrate

我不明白的是
non-competitive inhibitor會combine the allosteric site in enzyme
allosteric site 本來就不會有競爭者 怎會有non-competitive這個字?
好吧 這不重要 不過就算加non-competitive這個字 也沒差別
因為看起來也等於non-competitive inhibitor

因為allosteric site和enzyme active site並非同一個位置
所以inhibitor隨時都可以進入allosteric site
enzyme的反應速率有其最大上限值
當超過一定的substrate濃度 反應速率也不會再上升
而allosteric site的inhibitor可以直接降低enzyme的反應速率或完全不反應
所以就算增加substrate濃度 可用的enzyme還是減少
反應速率會下降

如果是enzyme active site 的 inhibitor
那就會有分成
1 non-competitive inhibitor
inhibitor佔據active site 且不分離 導致enzyme無法與substrate結合
這叫做non-competitive 因為是獨占 不用競爭
酵素活性只受inhibitor濃度影響

2 competitive inhibitor
inhibitor和enzyme可以變成inhibitor-enzyme complex
但是也可以分開 substrate還是有機會和enzyme作用
這就受到inhibitor和substrate濃度影響
哪一個的濃度大 與enzyme的結合機會就大
這就叫做競爭

allosteric site inhibitor也有區分
共價性和非共價性
單一抑制 或是feedback抑制 多重抑制 協同抑制
很複雜

所以你的問題 只要有inhibitor存在
不管inhibitor屬於哪一類
inhibitor都會具有濃度
增加substrate的濃度 只是降低了inhibitor的濃度
enzyme反應速率永遠達不到沒有inhibitor的速率

2006-12-10 18:16:20 補充：
就目前所看到的應該是無法同時進入必須等substrate作用完成 allosteric site才可啟用觀察enzyme反應速率的曲線圖會發現 當substrate濃度上升在中段會出現比較低的反應速率增加但是在尾段會突然提高表示substrate濃度的提升會導致E+S的比例上升E和I的結合率下降據此推斷EI 和ES只能同時有一組存在導致速率變化圖後段substrate提升讓速率也會高升這是我自己的看法 並沒有找到任何的期刊支持

一個enzyme有一個site俾substrate 去combine , 一個俾non-competitive inhibitor去combine. 當non-competitive inhibitor 同個enzyme combine 咗, 個enzyme就會inactive, 唔埋有無substrate combine 咗個active site. 所以, substrate的conc increase, 個max. reaction rate都去唔到 no inhibtor 個 max. rate. , 因為reaction rate 只係depends on non-competitive enzyme 的 concentration.